총설 특집 맛있음의 기초, 개발, 마케팅 – 3
総説特集 おい しさの基礎、 開発、 マ ーケティン グ ー3
고기의 맛있음
肉の おい しさ*
니시무라 사토시
(히로시마대학교 생물생산학부)
西村 敏pa” (広島大学生物生産学部)
고기의 맛있음을 결정하는 중요한 요인은 고기 자체가 지닌 식감, 향기, 맛이다.
고기는 적당한 단단함, 부드러운 혀 감촉, 그리고 풍부한 다즙성을 지니면 맛있다고 느끼게 된다.
또한, 종(種) 특유의 고기다운 향이 나고, 동시에 감칠맛이 강하며, 깊이와 부드러움을 가진 고기는 맛있다고 느껴진다.
이러한 육질의 대부분은 고기를 저온에서 저장하는 숙성 과정에서 얻어지는 것이다.
키워드: 고기, 맛있음, 식감(텍스처), 향기, 맛
서론
고기는 양질의 단백질 공급원인 동시에, 특히 맛있는 식품 중 하나이다.
식품의 맛있음을 결정하는 요인에는 여러 가지가 생각될 수 있지만, 그중에서도 식감, 향기, 맛은 재료인 고기 자체가 지닌 중요한 맛있음의 결정 요소이다.
고기는 채소나 생선처럼 신선할수록 맛있다고 여겨지는 식품과는 달리, 도살 후 일정 기간 저온에서 저장하는 숙성 과정을 거쳐 식용으로 제공된다.
이는 도살 직후 발생하는 사후강직으로 인해 고기가 일시적으로 단단해져 식품으로서의 가치가 저하되지만, 저온에서 숙성함으로써 사후강직이 풀리고, 부드러워짐과 동시에 맛과 향기가 향상되어 육질이 좋아지기 때문이다.
여기서는 고기가 지닌 식감, 향기, 맛이 고기의 맛있음에 어떻게 기여하는지, 또한 각각의 요인이 숙성 과정에서 어떻게 변화하여 맛있음에 관여하는지를 지금까지의 지견을 활용하여 해설하고자 한다.
1. 고기의 식감과 맛있음
고기의 식감은, 씹었을 때 느껴지는 단단함(부드러움), 탄력성, 부서지기 쉬움 등의 치감(치아로 느끼는 감촉),
혀로 느껴지는 부드러움이나 거칠거칠한 감촉, 그리고 풍부한 다즙성 등의 구감(입 안에서 느껴지는 감촉)이다.
일반적으로 말해지는 고기의 바람직한 식감은, 적당한 단단함(부드러움), 부드러운 혀 감촉과 풍부한 다즙성이다.
1.1 고기의 단단함과 맛있음
고기의 단단함은 고기를 구성하는 근원섬유, 각종 막 성분인 결합조직, 그리고 지방조직의 상태에 의해 결정된다.
나이가 많지 않은 동물의 고기 단단함은 주로 근원섬유에 의한 영향이 크다.
도살 직후의 근육은 부드럽지만, 사후강직을 일으켜 단단해진다.
사후강직이 일어난 고기는 근원섬유의 굵은 필라멘트와 가는 필라멘트 사이에서 상호작용이 일어나, 근수축된 상태로 유지되기 때문에 씹었을 때 단단하게 느껴진다.
이러한 사후강직에 따른 단단함은 'rigor toughness' 혹은 'actomyosin toughness'라고 불린다.
사후강직이 일어난 고기는 식품으로서의 가치가 매우 낮다.
그러나 고기를 저온에서 저장하여 숙성시키면, 해강(解硬) 현상에 의해 점차 부드러워진다.
이는 주로 숙성에 수반하여 Z선의 약화, 액틴과 미오신 결합의 약화, 또는 코넥틴의 분열 등에 의해 초래되는 것으로 생각된다.
해강 현상이 완료되었을 때, 고기는 도살 직후의 부드러운 상태로 돌아가고, 맛있다고 느껴진다.
이러한 이유로, 사후강직으로 단단해진 고기를 숙성을 통해 부드럽게 만드는 것이다.
근원섬유의 사후강직에 따른 단단함을 가능한 한 작게 하기 위해, 도살 직후에 발생하는 사후강직 시기를 뼈가 붙은 상태로 저장하는 방법이 있다.
이 처리를 거친 근육은 탈골 후 숙성에 따라 부드러워지는 속도가 빠르고, 또한 사후강직에 따른 근육 조직의 붕괴가 적기 때문에 부드럽고 보수성(保水性, 물을 머금는 능력)이 높은 양질의 고기가 된다.
고기에 있는 각종 막은 결합조직이라 불리며, 콜라겐 섬유로 이루어진 망상구조체와 그 사이의 간극을 메우고 있는 프로테오글리칸으로 구성되어 있다.
콜라겐 섬유의 수가 많을수록 막은 두꺼워지고, 고기는 단단해진다.
나이 든 동물의 근육에 존재하는 결합조직의 콜라겐 섬유에는 콜라겐 분자 간 또는 분자 내 가교(架橋, 교차결합)가 다수 존재하여 결합조직이 더욱 견고해진다.
따라서, 이러한 결합조직을 가진 노령 동물의 고기는 단단해진다.
이러한 결합조직에 기인하는 단단함은 도살 전에 이미 결정되어 있기 때문에, 'background toughness'라고 불린다.
최근에는, 결합조직의 구조가 사후 숙성에 따라 붕괴된다는 것이 밝혀졌다(그림 1).
소의 반건양근(semimembranosus muscle)을 4℃에서 28일간 저장했을 때의 결합조직 구조를 전자현미경으로 관찰한 결과,
그 근주막(筋周膜)이나 근내막(筋内膜)은 도살 직후에 비해 현저히 구조를 상실하고 붕괴된 것이 명확하게 확인되었다.
돼지 근육을 저장한 경우에도 유사한 변화가 관찰되었다.
이러한 붕괴는 콜라겐 섬유 사이를 메우고 있는 프로테오글리칸의 변화에 기인하는 것으로 시사되고 있다.
그러나 숙성에 따른 결합조직 구조의 붕괴가 고기의 연화(軟化)에 어느 정도 기여하는지는 아직 명확히 밝혀지지 않았다.
근육에서 지방의 존재 상태도 고기의 부드러움에 큰 영향을 미친다.
근육 내 지방은 근육 사이, 근속 사이, 근세포 사이에 침착한다.
지방이 근속과 근세포 사이에 균일하게 분산되면, 일반적으로 지방 교잡도가 높은 쇠고기는 평가가 좋다.
지방 교잡(마블링)으로 존재하는 지방은 근원섬유나 결합조직보다 부드럽기 때문에, 지방 교잡의 정도가 높은 고기일수록 씹었을 때 부드럽게 느껴진다.
즉, 지방 교잡에 의한 지방은 고기의 부드러움에 중요한 역할을 하고 있다.
1.2 고기의 부드러움과 맛있음
고기를 입에 넣었을 때 지방이 녹으면, 부드러운 혀 감촉을 느낄 수 있다.
이 부드러운 혀 감촉은 지방의 융점(녹는 점)과 깊은 관계가 있다.
지방의 융점은 가축 종류에 따라 크게 다르며, 이는 중성지방을 구성하는 지방산의 종류와 양적인 차이에 기인한다.
포화지방산을 많이 함유한 소 지방은 융점이 높고, 불포화지방산(특히 리놀레산)을 많이 함유한 닭이나 돼지의 지방은 융점이 낮다.
융점이 낮은 지방산의 비율이 많은 닭이나 돼지 지방은, 소 지방보다 입에서 잘 녹고, 먹었을 때 부드럽게 느껴진다.
그러나 같은 쇠고기라 하더라도, 지방 교잡이 많은 와규의 지방은 입에서 잘 녹고, 부드럽게 느껴진다.
이는 와규의 지방 융점이 일반 쇠고기의 지방보다 낮기 때문으로 생각된다.
또한, 입 안에서 지방이 녹으면서 감칠맛 성분이 퍼지는 것도 와규를 맛있게 느끼게 하는 중요한 요인 중 하나일 것이다.
지방이 그물망처럼 분포하여 지방 교잡(霜降り, 또는 '사시')을 형성하는데,
이는 쇠고기 육질을 평가하는 중요한 요소 중 하나이다.
1.3 고기의 다즙성과 맛있음
고기는 약 70%의 수분을 포함하고 있다.
이 수분이 가열 시 유지되고, 씹었을 때 서서히 흘러나오는 상태를 '다즙성이 풍부하다'고 한다.
또한, 이처럼 수분을 유지하는 능력을 '보수력(保水力)'이라고 한다.
보수력은 도축 후 사후강직에 의해 현저하게 감소하지만, 숙성에 수반하는 근원섬유 구조 변화로 인해 약간 회복된다.
이는, 근원섬유의 굵은 필라멘트와 가는 필라멘트 간의 상호작용이 약화되어, 수분을 유지할 수 있는 공간이 넓어지기 때문이다.
또한, 사후강직을 가능한 한 작게 함으로써 보수력이 높은 고기를 얻을 수 있다.
보수력이 높은 고기는 수분이 유지되어 있기 때문에 신선하고 맛있게 느껴진다.
또한, 이 수분에는 감칠맛 성분이 포함되어 있기 때문에, 다즙성이 풍부한 고기는 감칠맛 성분도 많이 포함되어 있어 더욱 맛있게 느껴지는 것이다.
2. 고기의 향기와 맛있음
향기는 식품을 식별하는 역할을 가지고 있으며, 식품의 맛있음을 결정하는 가장 중요한 요소 중 하나이다.
향기는 사람의 코에 존재하는 후상피(嗅上皮)에서 느끼는 감각(후각)이다.
식품이 가진 향기는, 먹기 전에 그 향을 맡거나, 입 안에 넣었을 때 그 향기 성분이 코 안을 통과하여,
후상피 세포 표면에 결합함으로써 느껴진다.
감기에 걸려 코가 막혔을 때, 무엇을 먹어도 맛이 없다고 느끼는 것은 누구나 경험한 일일 것이다.
이는 향기 성분이 코 안을 통과하지 못해, 향기를 전혀 느낄 수 없고, 무엇을 먹고 있는지 전혀 알 수 없기 때문이다.
이러한 점에서도, 고기의 향기가 맛있음을 결정하는 중요한 요인임을 이해할 수 있다.
2.1 고기의 향기와 향기 성분
고기의 향기는, 가축종에 공통적인 가열 향기와 가축종 특유의 향기로 구성되어 있다.
가축종에 공통적인 가열 향기는, 모든 고기에서 느껴지는 '고기다움'의 발현에 기여하고 있다.
반면, 가축종 특유의 향기는 가축종을 식별하는 데 있어 중요한 것이다.
사람들은 고기를 먹을 때, 고기다운 가열 향기와 가축종 특유의 향기를 느끼면 맛있다고 느낀다.
가축종에 공통적인 고기다운 가열 향기에 대해서는 많은 연구가 진행되어 왔으며, 그 성분도 밝혀져 있다.
고기다운 가열 향기 성분은 크게 세 그룹으로 나눌 수 있다.
삶은 고기와 구운 고기 모두에서 고기다운 향기의 발현에 기여하는 것은,
설파이드, 티오펜, 티아졸 등의 황화합물이다.
이 가운데, 2-메틸푸란-3-티올 및 그 이량체인 (2-메틸-3-푸릴)디설파이드가
쇠고기에 있어 고기다운 향기에 중요하다고 보고되고 있다.
두 번째 그룹으로, 삶은 고기의 향기에 중요한 푸란 화합물이 있다.
또한, 세 번째 그룹으로, (스테이크 고기) 향기에 중요한 피리딘, 구운 고기(로스트한 고기) 향기에 중요한 피라진 등의 질소 함유 화합물과 알데하이드 화합물이 있다.
이러한 가열 향기 성분의 생성에는 주로 아미노-카보닐 반응이 관여하고 있다.
특히, 아미노-카보닐 반응의 후기 단계인 스트레커 분해는 아미노산과 α-디카보닐 화합물(아미노-카보닐 반응의 중기 생성물) 간의 반응으로, 알데하이드 화합물이나 알킬 피라진을 생성한다.
이들은 구운 고기에 특징적인 향기 성분이다.
이처럼 고기를 삶을 때와 구울 때의 온도 차이에 의해 아미노-카보닐 반응의 생성물이 달라지고, 각각 특징적인 향기 성분이 생성되는 것이다.
한편, 가축종 특유의 향기에 기여하는 성분은 주로 지방 성분으로부터 생성된다고 생각되지만, 대부분 아직 동정(同定, 성분 규명)되지 않은 것이 현실이다.
이미지 설명
[그림 1] 소고기의 숙성에 따른 근육 내 결합조직 구조 변화 (문헌 4에서 인용)
- a: 도축 직후 소 반건양근(semimembranosus muscle)의 근육 내 결합조직 구조
- b: 4℃에서 28일 동안 숙성한 소 반건양근의 근육 내 결합조직 구조
E: 근주막 (筋周膜, endomysium)
P: 근내막 (筋内膜, perimysium)
스케일 바(Scale bar): 200 μm
핵심 요약
- 왼쪽 사진(a)는 도축 직후의 상태를 보여줘. 근육 내 결합조직(E, P)이 치밀하고 구조가 촘촘하게 연결되어 있는 모습이야.
- 오른쪽 사진(b)는 4℃에서 28일간 숙성한 후의 상태야. 결합조직이 많이 풀리고 붕괴된 모습이 보이지.
- 근내막(P)과 근주막(E)이 흐릿하고 느슨하게 변해서, 근육 전체가 더 부드럽게 변했음을 보여준다.
이 사진은 숙성 과정에서 결합조직이 붕괴되면서 고기가 부드러워진다는 것을 시각적으로 증명하는 자료
- 도축 직후 고기는 단단하지만,
- 숙성을 거치면 결합조직이 약해지고,
- 결과적으로 고기의 연도(부드러움)와 다즙성(juiciness)이 증가하게 된다,
라는 과학적 근거를 보여주는 사진
2.2 숙성에 따른 향기의 향상
도축 직후의 쇠고기는 신맛이 나고 스테이크와 같은 향기가 거의 나지 않지만, 일정 기간 숙성한 고기는 스테이크 같은 향이 강해져 맛있어진다고 보고되어 있다.
스테이크 같은 향기는 고기를 가열할 때 발생하는 아미노-카보닐 반응에 의해 생성된다.
아미노-카보닐 반응의 전구체는 고기 속에 존재하는 유리 아미노산, 펩타이드, 당류 등이다.
후술하는 바와 같이, 육류를 숙성시키면 단백질이 분해되어 펩타이드와 유리 아미노산이 증가한다.
이러한 증가는 육류 숙성에 따른 맛 향상뿐만 아니라, 가열 향기 성분 생성의 전구체로서 스테이크 향을 포함한 고기다운 향기의 증강에 중요한 역할을 한다.
최근에는 쇠고기를 숙성할 때 생성되는 쇠고기 숙성향의 존재가 밝혀지고, 그 생성 메커니즘도 조금씩 밝혀지고 있다.
이 향기는 정육점에 들어갔을 때 느껴지는 우유 같은 달콤한 향기를 의미하며, 쇠고기의 맛있음에 중요한 역할을 한다.
오키타니(沖谷) 등은, 이 향기가 수입 쇠고기에서는 거의 느껴지지 않고, 수입 쇠고기가 맛없다고 평가되는 요인이 된다고 보고, 이 향기의 생성 메커니즘을 분석했다.
우선 수입 쇠고기가 진공 포장된 상태로 수입된다는 점에 주목하여, 쇠고기를 공기 포함 포장(含気包装)과 진공 포장으로 나눈 후, 0℃에서 25일간 저장하여 어느 쪽이 쇠고기 숙성향이 강한지 관능 평가를 실시했다(표 1).
그 결과, 공기 포함 포장으로 저장한 고기 쪽이 쇠고기 숙성향이 강하다는 것이 밝혀졌고, 산소의 존재가 중요하다고 추정되었다.
다음으로, 미생물의 영향을 조사하였다.
표 2에 나타난 바와 같이 방부제를 도포하여 숙성한 고기에서는 쇠고기 숙성향 생성이 억제된 것으로 보아, 미생물의 관여도 밝혀졌다.
이 미생물은 Brochothrix thermosphacta(통성혐기성 저온 세균)로 동정되었다.
또한, 이 미생물이 지방 구성 지방산 중 주로 단일 불포화지방산인 팔미톨레산과 올레산에 작용하여 생성된다는 것도 밝혀졌다.
이러한 결과로부터, 쇠고기 숙성향은 지방, 적색육, 산소, 미생물(Brochothrix thermosphacta)에 의해 숙성 중에 생성된다고 추정되었다.
이처럼 가축종 특유의 향기 생성 메커니즘은 조금씩 밝혀지고 있지만, 돼지고기나 닭고기의 특유한 향기 생성 메커니즘은 전혀 밝혀지지 않은 상태이다.
이들의 해명은 고기의 맛있음에 관여하는 향기의 역할을 명확히 하는 데 중요한 과제이다.
이처럼 고기의 향기는 가축종에 공통적인 고기다운 가열 향기와 가축종 특유의 향기로 구성되어 있으며,
이들의 생성에 숙성 처리가 중요한 역할을 한다고 생각된다.
표 1. 공기 포함 포장과 진공 포장으로 저장한 쇠고기의 숙성향 강도
이 표는 쇠고기를 0℃에서 25일간 저장한 후, 공기 포함 포장(含気包装)과 진공 포장(真空包装) 고기의 숙성향 강도를 관능 평가한 결과를 나타낸 것이다.
공기 포함 포장 > 진공 포장 | 24회 |
공기 포함 포장 = 진공 포장 | 4회 |
공기 포함 포장 < 진공 포장 | 0회 |
공기 포함 포장 고기가 진공 포장 고기보다 숙성향이 강하다고 평가된 경우가 24회였으며,
두 고기의 숙성향 강도가 비슷하다고 평가된 경우는 4회였다.
반면, 진공 포장 고기의 숙성향이 더 강하다고 평가된 경우는 한 번도 없었다.
이 결과는 쇠고기를 숙성할 때 산소가 존재하는 공기 포함 포장 조건이 숙성향의 형성에 유리하다는 것을 보여준다.
즉, 숙성 중에 산소가 고기 내에서 다양한 화학적·미생물학적 변화를 일으켜, 고유의 달콤하고 우유와 같은 숙성향을 형성하는 데 중요한 역할을 한다고 볼 수 있다.
반대로, 산소가 차단된 진공 포장에서는 이러한 숙성향이 충분히 발현되지 않아 향의 강도가 약하게 나타난다.
따라서 국산 쇠고기와 같이 공기 포함 포장으로 유통·숙성되는 고기는 풍부한 숙성향을 지니게 되며,
수입 쇠고기와 같이 진공 포장으로 장기간 보관된 고기는 숙성향이 약하고 상대적으로 맛이 덜하다고 평가받을 수 있다.
표 2. 쇠고기 로스를 0℃에서 24일간 저장했을 때의 쇠고기 숙성향 생성에 미치는 항균물질 처리의 영향
이 표는 쇠고기 로스를 0℃에서 24일 동안 저장하면서 항균물질 처리가 쇠고기 숙성향 생성에 어떤 영향을 미치는지를 관능 평가한 결과를 나타낸 것이다.
클로람페니콜 | 무처리 > 처리 | 11회 |
무처리 = 처리 | 0회 | |
NaN₃ | 무처리 > 처리 | 11회 |
무처리 = 처리 | 0회 |
※ 문헌 12에서 인용
실험에서는 두 가지 항균물질(클로람페니콜, NaN₃)을 사용하여 숙성 중 미생물 활동을 억제한 경우와 억제하지 않은 경우를 비교하였다.
그 결과, 클로람페니콜 및 NaN₃ 모두에서 항균물질 처리를 하지 않은 고기가 숙성향이 더 강하다고 평가된 경우가 각각 11회 발생하였으며,
항균 처리와 무처리 간의 숙성향 차이가 없다고 평가된 경우는 한 번도 없었다.
이 결과는 숙성 중 미생물의 활동이 쇠고기 숙성향의 생성에 중요한 역할을 한다는 것을 강하게 시사한다.
특히, 미생물 활동이 억제되면 숙성향 형성이 저해되어 고유의 맛과 향이 약화된다는 점을 보여준다.
따라서 숙성 과정에서는 적절한 수준의 미생물 활동을 허용하는 것이 숙성향을 형성하고 고기의 맛있음을 증진시키는 데 필요하다고 볼 수 있다.
- 항균물질 무처리 고기 → 숙성향 강함
- 항균물질 처리 고기 → 숙성향 약함
- 숙성향 형성에는 미생물(Brochothrix thermosphacta 등)의 역할이 매우 중요하다.
3. 고기의 맛과 맛있음
맛은 주로 혀 또는 입천장에 존재하는 미각 세포가 자극되어 느끼는 감각(미각)이다.
이는 향기와 달리 감기에 걸렸을 때에도 느낄 수 있는 감각이다.
따라서 맛만을 느끼고자 할 때에는 코를 막으면 된다.
맛을 발현하는 감칠맛 성분의 대부분은 수용성 성분이다.
이 감칠맛 성분은 도축 직후의 고기에는 그다지 많지 않지만, 일정 기간 저온에서 저장하는 숙성 과정을 거치면서 증가한다.
이러한 감칠맛 성분의 증가는 숙성에 따라 고기의 맛이 향상되는 주요 원인이라고 할 수 있다.
3.1 고기의 맛과 감칠맛 성분
고기의 주요 맛은 감칠맛, 신맛, 고기 특유의 맛, 깊이(농후함), 부드러움이다.
이 가운데 감칠맛과 고기 특유의 맛이 강하고, 깊이와 부드러움이 충분한 고기는 맛있다고 느끼게 된다.
감칠맛 발현에는 자유 아미노산인 글루탐산과 나트륨 이온이 결합한 글루탐산나트륨(MSG)이 중요한 역할을 한다.
또한 이노신산도 감칠맛을 지니고 있으며, MSG와 함께 존재할 경우 감칠맛이 시너지 효과에 의해 더욱 강해진다.
글루탐산 이외의 자유 아미노산들은 단독으로는 감칠맛을 발현하지 않지만,
MSG(또는 아스파라긴산나트륨) 및 핵산계 감칠맛 물질과 함께 존재할 경우 감칠맛을 증강시키는 효과(감칠맛의 삼자 시너지 효과)를 가진다고 보고되어 있다(그림 2 참고).
이러한 증강 효과는 각각의 자유 아미노산이 맛을 느낄 수 있는 최소 농도(역치) 이상의 농도일 때 확인된다.
따라서 고기 내에 역치 이하로 존재하는 자유 아미노산들도 고기의 감칠맛 발현에 크게 기여하고 있을 것으로 추정된다.
최근에는 닭고기의 프로테아제 분해물로부터 감칠맛 증강 효과를 나타내는 여섯 종류의 펩타이드(EE, EV, ADE, AED, DEE, SPE)가 분리되었다.
이들이 숙성된 고기 안에 존재하는지 여부는 추가 연구가 필요하다.
또한, 아스파라긴산나트륨, 핵산계 감칠맛 물질, 글리신을 혼합한 용액의 감칠맛 강도는
아스파라긴산나트륨과 핵산계 감칠맛 물질만을 혼합한 용액보다 더 강한 것으로 나타났다.
이 실험에서는 아스파라긴산과 핵산계 감칠맛 물질의 총 농도는 0.08%, 글리신은 0.02% 첨가되었으며, 혼합 용액에는 1% NaCl도 함께 첨가되었다.
그림 2. 자유 아미노산의 감칠맛 삼자 시너지 효과
(문헌 16에서 인용)
이 그래프는 아스파라긴산나트륨(AspNa)과 핵산계 감칠맛 물질의 농도 변화에 따른 감칠맛 강도의 변화를 나타낸 것이다.
X축은 AspNa와 핵산계 감칠맛 물질의 농도(%)를, Y축은 감칠맛의 강도를 나타낸다.
- 점선은 "핵산계 감칠맛 물질"만 첨가했을 때의 감칠맛 강도를 나타낸다.
- 실선은 "AspNa와 핵산계 감칠맛 물질"을 혼합했을 때의 감칠맛 강도를 나타낸다.
- 굵은 실선은 "Gly(글리신) + AspNa + 핵산계 감칠맛 물질"을 혼합했을 때의 감칠맛 강도를 나타낸다.
(여기서 글리신 농도는 0.02%이다.)
이 그래프에서 확인할 수 있는 주요 포인트는 다음과 같다.
- 핵산계 감칠맛 물질만 사용했을 때보다, AspNa를 함께 사용할 때 감칠맛이 크게 증가한다.
- 여기에 글리신까지 추가했을 때, 감칠맛 강도는 더욱 상승하며 최고점을 찍는다.
- 즉, AspNa + 핵산계 감칠맛 물질 + 글리신을 조합했을 때 감칠맛이 가장 강해진다.
이 결과는 감칠맛 삼자 시너지 효과(글리신 + 아스파라긴산나트륨 + 핵산계 감칠맛 물질)가 실제로 존재함을 명확하게 보여준다.
특히, 이 효과는 각각의 물질이 개별적으로 작용할 때보다 조합했을 때 훨씬 높은 감칠맛 강도를 발휘한다.
- 핵산계 감칠맛 물질 단독 → 감칠맛 약함
- AspNa 추가 → 감칠맛 상승
- Gly까지 추가 → 감칠맛 최고조
- 자유 아미노산과 핵산계 성분의 조합이 고기의 맛을 극대화하는 중요한 메커니즘임을 시사한다.
펩타이드의 감칠맛 증강 효과에 대한 메커니즘은 아직 명확히 밝혀지지 않았다.
후술하겠지만, 숙성된 고기에는 펩타이드가 다수 존재하고 있으므로, 감칠맛을 증강시키는 펩타이드가 존재할 가능성은 높다고 할 수 있다.
고기 특유의 맛(肉様の味)은 감칠맛에 가까운 맛으로, 감칠맛 성분을 포함한 여러 성분에 의해 발현되는 것으로 여겨진다.
이 맛은 고기에 특유한 것이며, 식물성 식품에서는 느껴지지 않는다.
감칠맛 발현 성분 중 하나인 IMP(이노신산)은 식물성 식품에는 포함되어 있지 않기 때문에, IMP가 고기 특유의 맛 발현에 중요하다고 생각된다.
고기의 맛에 깊이(こく)와 두터움을 부여하는 성분도 쇠고기 추출물에서 발견되었다.
이 성분은 젤라틴이나 트로포미오신 유래의 펩타이드성 물질이며, 가열 중에 생성되는 것으로 보고되어 있다.
다만, 그 상세한 구조는 아직 명확히 밝혀지지 않았다.
또한, 고기 스프에서 느껴지는 두터운 신맛은 고기를 가열하는 동안 크레아틴과 알라닌, 또는 크레아티닌과 젖산이 반응하여 생성되는 물질에 의해 발현된다고 보고되어 있다.
가열에 의해 생성되는 감칠맛 성분을 상세히 분석하는 것도 향후 중요한 과제가 될 것이다.
그림 3. 고기 스프에 두터운 신맛(brothy taste)을 부여하는 성분
(문헌 19에서 인용)
이 그림은 쇠고기 스프에 두터운 신맛을 부여하는 화학 구조를 나타낸 것이다.
이 성분은, 쇠고기 스프를 가열하는 동안 크레아틴(creatine)과 알라닌(alanine) 또는 크레아틴과 젖산(lactic acid)이 반응하여 생성되는 것으로 추정되었다.
- 이 화합물은 가열 중에 생긴다.
- 크레아틴 + 알라닌, 또는 크레아틴 + 젖산 반응으로부터 만들어진다.
- 결과적으로 쇠고기 스프에서 느껴지는 두터운 감칠맛과 약한 신맛을 부여하는 성분이다.
쇠고기를 가열하면 단순히 단백질 변성만 일어나는 것이 아니라,
크레아틴과 같은 에너지 물질이 아미노산이나 젖산과 반응하여 새로운 맛 성분을 생성한다는 것을 보여주는 그림이다.
이러한 성분이 고기의 깊은 맛과 풍부한 감칠맛을 형성하는 데 크게 기여하고 있다.
부드러운 맛(まろやかさ)은 펩타이드의 산미 억제 작용에 의해 만들어진다.
숙성된 쇠고기를 진공 포장하여 60℃에서 6시간 가열했을 때 맛이 부드러워지는 현상이 관찰되면서 연구가 시작되었다.
이와 같이 쇠고기를 진공 조리 방식으로 가열하면 펩타이드가 현저하게 증가한다.
이에 따라, 이와 같은 고기에서 추출한 펩타이드 분획을 쇠고기 스프에 첨가하여 기본 맛에 미치는 영향을 조사하였다.
그 결과, 분자량 1000~10000 범위를 가지는 펩타이드 분획이 산미를 억제하는 효과를 가지고 있음이 밝혀졌다(그림 4).
또한 숙성된 돼지고기를 진공 조리한 경우에도 산미를 억제하는 펩타이드가 생성된다는 사실이 확인되었다.
돼지고기의 경우에는 분자량 500~1000 범위의 펩타이드 분획에서 산미 억제 효과가 발견되었다
이 펩타이드 분획은 ODS 칼럼을 사용한 HPLC(고성능 액체 크로마토그래피)로 정제되었으며,
정제된 펩타이드 중에서 산미 억제 작용을 가진 펩타이드로는 APPPPAEVHEVHEEVH, APPPPAEVHEVVE, APPPPAEVHEVV가 분리되었다(그림 5).
이들 펩타이드의 공통 서열인 APPPPAEVHEV를 합성하여 맛 센서를 사용해 산미 발현에 미치는 영향을 조사한 결과,
산미 성분이 수용체 막에 결합하는 것을 억제하는 것으로 추정되었다.
펩타이드의 산미 억제 메커니즘으로는, 펩타이드가 산미 성분에 결합하여 산미 수용체에 작용하는 것을 막거나,
또는 펩타이드가 산미 수용체를 덮어 산미 성분의 결합 자체를 억제하는 가능성이 제시되고 있다.
이 펩타이드는 무엇인가?
- 모두 아미노산으로 이루어진 펩타이드(peptide) 서열이다.
- 펩타이드는 여러 개의 아미노산이 사슬처럼 연결된 분자이며, 고기의 맛, 특히 부드러움(まろやかさ)이나 감칠맛(うま味)에 관여하는 중요한 역할을 한다.
각 서열을 해석하면 다음과 같다.
A | 알라닌 (Alanine) |
P | 프롤린 (Proline) |
E | 글루탐산 (Glutamic acid) |
V | 발린 (Valine) |
H | 히스티딘 (Histidine) |
각 서열 분석
- APPPPAEVHEVHEEVH
- 알라닌(A), 프롤린(P) 다섯 번 반복, 글루탐산(E), 발린(V), 히스티딘(H), 글루탐산(E), 발린(V), 히스티딘(H), 글루탐산(E), 글루탐산(E), 발린(V), 히스티딘(H)
- 굉장히 긴 서열로, 프롤린(Pro) 반복 구조와 글루탐산(Glutamic acid)이 많다 → 부드러운 감촉, 산미 억제에 기여하는 구조라고 볼 수 있다.
- APPPPAEVHEVVE
- 앞부분은 거의 동일하지만 뒤쪽이 조금 짧다.
- 히스티딘(H) 대신 발린(V)과 글루탐산(E)로 끝난다.
- APPPPAEVHEVV
- 가장 짧은 형태로, 뒤에 글루탐산(E)이 없고 발린(V)로 끝난다.
이 펩타이드들이 중요한 이유
- 이들은 숙성 고기나 진공 조리 고기 안에서 생성되어, 고기의 산미를 억제하고 부드러운 맛을 강화하는 역할을 한다.
- 특히, APPPPAEVHEV라는 공통 서열이 이 펩타이드들의 핵심 부분으로 추정되고 있다.
- 실험 결과, 이 펩타이드들은 산미 물질이 수용체에 결합하는 것을 막아 고기의 맛을 더욱 부드럽고 깊게 만든다는 사실이 밝혀졌다.
- APPPPAEVHEVHEEVH, APPPPAEVHEVVE, APPPPAEVHEVV는 모두 산미 억제와 맛 부드러움 향상에 관여하는 펩타이드다.
- 이들은 주로 **프롤린(Pro)**과 글루탐산(Glu) 중심의 구조를 가지고 있으며,
- 고기 숙성이나 진공 조리 중 생성되어 고기의 고급스러운 맛을 완성하는 데 도움을 준다.
그림 4. 펩타이드가 쇠고기 스프 기본 맛에 미치는 영향
(문헌에서 인용)
이 그림은 숙성되지 않은 쇠고기로 만든 가열 쇠고기 스프에,
분자량이 다른 펩타이드(○: 500–1000, □: 1000–10000, ●: 10000 이상)를 첨가하여
각각의 기본 맛(단맛, 짠맛, 신맛, 쓴맛, 감칠맛, 지속성, 고소함, 부드러움, 전체 맛의 좋음)에 어떤 영향을 미쳤는지를 관능 평가한 결과를 나타낸 것이다.
- X축은 맛 강도의 변화를 나타낸다(왼쪽으로 갈수록 약해지고, 오른쪽으로 갈수록 강해진다).
- Y축은 평가 항목(기본 맛 종류)을 표시하고 있다.
- 그래프에 표시된 기호들은 각 펩타이드 분획의 영향을 의미한다.
별표(★)의 의미는 다음과 같다.
- ★★★ : 0.1% 유의수준에서 유의한 차이 (매우 강한 차이)
- ★★ : 1% 유의수준에서 유의한 차이
- ★ : 5% 유의수준에서 유의한 차이
- 분자량 1000–10000(□) 범위의 펩타이드를 첨가했을 때, 신맛이 억제되는 경향이 강하게 나타났다.
- 이 신맛 억제는 매우 높은 통계적 유의성을 가지고 있었다(★★★).
- 또한 부드러움(まろやかさ)이 증가하고, 전체적인 맛의 좋음(全体のおいしさ)도 향상되는 경향이 관찰되었다.
- 다른 분자량의 펩타이드(○, ●)도 어느 정도 영향은 있었지만, 1000–10000 범위의 펩타이드가 가장 뚜렷한 효과를 보였다.
- 펩타이드 첨가 → 신맛 감소, 부드러움 향상, 전체 맛 좋아짐
- 특히 분자량 1000–10000 펩타이드가 효과가 가장 크다.
- 숙성 또는 조리를 통해 생성된 특정 펩타이드가 고기의 맛 품질을 개선하는 중요한 역할을 한다는 것을 보여주는 결과이다.
그림 5. 진공 조리한 숙성 돼지고기 안에 존재하는 산미 억제 펩타이드의 구조와 작용
이 그림은 숙성된 돼지고기를 진공 조리하여 얻은 가열 추출물로부터,
산미 억제 효과를 가지는 펩타이드를 분리·분석한 과정을 나타낸 것이다.
과정 설명
- 숙성 돼지고기의 가열 추출물을 준비한다.
- 이 추출물 중 분자량 500–1000 범위의 펩타이드 분획을 분리한다.
→ 이 분획은 산미 억제 효과를 가지고 있음이 관찰되었다. - 분리된 분획을 **HPLC(고성능 액체 크로마토그래피)**를 이용해 정제한다.
- 이 과정을 통해 다음과 같은 펩타이드가 단리되었다.
- APPPPAEVHEVHEEVH
- APPPPAEVHEVVE
- APPPPAEVHEVV
- 이 펩타이드들의 공통 서열인 APPPPAEVHEV를 인공적으로 합성하였다.
- 합성한 펩타이드를 테스트한 결과,
- APPPPAEVHEV는 산미 억제 효과가 있음이 확인되었다.
- 반면, 단순한 APPP 서열만을 가진 펩타이드는 산미 억제 효과가 없었다.
- 숙성 및 가열 처리된 돼지고기 안에는 특정 펩타이드가 생성된다.
- 이 펩타이드(APPPPAEVHEV를 포함하는 서열)는 산미를 억제하여 고기의 부드럽고 조화로운 맛을 향상시키는 데 기여한다.
- 산미 억제 기능은 특정 아미노산 서열(특히 Proline과 Glutamic acid를 포함하는 긴 서열)에 의해 결정된다.
3.2 숙성에 따른 감칠맛 향상과 감칠맛 성분의 변화
도축 직후의 쇠고기는 신맛이 강하고 맛이 좋지 않지만,
숙성된 쇠고기는 신맛이 약해지고 부드러워지면서 맛있어진다는 것이 알려져 있다.
이러한 현상은 숙성된 고기의 스프에서도 확인된다.
또한 쇠고기, 돼지고기, 닭고기를 저온에서 일정 기간 숙성시키면 감칠맛과 고기 특유의 맛이 강해지고 맛이 좋아진다.
이러한 감칠맛 향상에는 숙성에 따라 증가하는 감칠맛 성분이 크게 기여하고 있다.
숙성에 따른 감칠맛 향상에는 고기의 주요 감칠맛 성분인 이노신산(IMP), 자유 아미노산, 그리고 펩타이드의 증가가 관여한다.
이노신산은 도축 직후에는 거의 존재하지 않지만,
이후 아데노신 5'-인산(ATP)으로부터 ADP, AMP를 거쳐 생성된다.
이노신산은 시간이 지나면서 이노신과 히포잔틴으로 분해되기 때문에,
한 번 증가한 후 서서히 감소하게 된다.
닭고기의 이노신산 함량은 사후 8시간 후에 최대에 도달하며,
쇠고기와 돼지고기에서도 도축 후 1~2일 이내에 최대치를 나타낸다.
어느 고기든 이노신산이 최대에 도달하는 시점은 숙성이 완료되어 부드러움이나 감칠맛 강도로 판단되는 숙성 완료 시기보다 빠르다.
그러나 숙성 완료 시기에 남아 있는 이노신산은 MSG와의 시너지 효과를 통해,
고기의 감칠맛 및 고기 특유의 맛을 형성하는 데 중요한 역할을 한다.
고기의 숙성 중 자유 아미노산과 펩타이드의 변화
고기의 숙성 과정에서는 자유 아미노산이 현저하게 증가한다.
쇠고기 숙성에서는 알라닌, 로이신, 발린, 세린, 스레오닌, 글루탐산이 증가하고,
돼지고기에서는 알라닌, 글루탐산, 세린, 스레오닌, 로이신이,
닭고기에서는 알라닌, 세린, 글루탐산, 로이신, 글리신이 많이 증가한다고 보고되어 있다.
특히, 글루탐산의 증가는 숙성에 따른 고기의 감칠맛 증강에 크게 기여한다.
또한 글루탐산 이외의 자유 아미노산의 증가는 MSG 및 이노신산과의 감칠맛 삼자 시너지 효과를 통해,
숙성에 따른 고기의 맛 향상에 크게 이바지한다고 여겨진다.
자유 아미노산 총량의 증가 속도는, 닭고기, 돼지고기, 쇠고기의 순서로 크다.
구체적으로 닭고기에서는 3.0 μmol/g 육/일, 돼지고기는 0.67 μmol/g 육/일, 쇠고기는 0.40 μmol/g 육/일이다.
이러한 증가 속도는 숙성 기간의 길이에도 반영되어,
자유 아미노산의 증가 속도가 가장 낮은 쇠고기가 가장 긴 숙성 기간을 필요로 하는 사실과 잘 부합한다.
펩타이드 또한 고기의 숙성에 따라 증가한다.
쇠고기에서는 8일간, 돼지고기에서는 5일간, 닭고기에서는 2일간 숙성했을 때,
각각 펩타이드 함량이 20~25% 증가하는 것으로 나타났다(그림 6 참고).
이러한 펩타이드의 증가는 고기의 산미를 억제하고,
고기의 부드러움을 증대시키는 데 기여하고 있다.
앞서 언급한 3종류의 산미 억제 펩타이드는 모두 근원섬유 단백질인 트로포닌 T의 분해물이다.
그림 6. 쇠고기, 돼지고기, 닭고기를 4℃에서 숙성시켰을 때의 펩타이드 변화
이 그래프는 쇠고기, 돼지고기, 닭고기를 각각 4℃에서 숙성하기 전과 숙성한 후에,
고기 안에 존재하는 펩타이드 양이 어떻게 변화했는지를 보여준다.
- X축은 고기의 종류(쇠고기, 돼지고기, 닭고기)를 나타낸다.
- Y축은 펩타이드 총량(mg BSA 환산 / g 육)을 나타낸다. (※ BSA는 소 혈청 알부민으로, 표준 단백질로 사용되었다.)
- 빈 막대(□)는 숙성 전을, 채워진 막대(■)는 숙성 후를 의미한다.
숙성 기간 설명
- 쇠고기는 도축 후 4일째부터 12일째까지의 8일 동안 숙성하였다.
- 돼지고기는 도축 후 1일째부터 6일째까지의 5일 동안 숙성하였다.
- 닭고기는 도축 후 0일째부터 2일째까지의 2일 동안 숙성하였다.
측정 방법
- 숙성 후 고기로부터 펩타이드를 추출한 뒤, 로리(Lowry) 법으로 펩타이드 양을 측정하였다.
- 모든 고기(쇠고기, 돼지고기, 닭고기)에서 숙성 후 펩타이드 양이 숙성 전보다 증가하였다.
- 특히 돼지고기에서는 펩타이드 증가량이 상대적으로 크며, 닭고기에서도 확실한 증가가 관찰되었다.
- 쇠고기는 숙성 기간이 길었지만, 펩타이드 증가율은 상대적으로 완만하다.
숙성 과정에서 고기 내 펩타이드 양이 증가하며,
이러한 펩타이드의 증가는 고기의 맛 향상, 특히 산미 억제와 부드러움 증가에 기여하는 중요한 역할을 한다.
또한, 고기의 종류에 따라 펩타이드 증가 속도와 숙성 기간이 다름을 알 수 있다.
고기의 숙성에 따른 펩타이드 및 자유 아미노산의 증가 메커니즘
고기의 숙성에 따라 펩타이드와 자유 아미노산이 증가하는 현상은,
내재성 프로테아제(단백질 분해효소)의 작용에 의해 발생한다(그림 7 참고).
펩타이드의 증가에 기여하는 엔도펩티다아제(endopeptidase)로는,
산성 환경에서 활성이 높은 카텝신(cathepsin),
그리고 칼슘 이온에 의해 활성화되며 중성 환경에서 활성이 높은 **칼파인(calpain)**이 있다.
한편, 자유 아미노산의 증가에는 아미노펩티다아제(aminopeptidase)가 기여하고 있다.
고기 속에는 기질 특이성이 서로 다른 여러 종류의 아미노펩티다아제가 존재하지만,
특히 아미노펩티다아제 C, H, P의 작용이 중요한 것으로 알려져 있다.
이러한 효소들이 충분히 작용할 수 있는 조건 하에서 숙성 처리를 하면,
맛이 풍부하고 부드러운 고기를 얻을 수 있을 것으로 예상된다.
이상의 내용을 종합하면, 고기의 숙성에 따라 펩타이드가 증가하는 것은
부드러움(まろやかさ)과 깊이(こく)를 부여하는 데 기여하고,
자유 아미노산의 증가는 감칠맛(うま味)과 고기 특유의 맛(肉様の味)을 증강시키는 데 기여함으로써,
결국 고기의 맛 형성에 중요한 역할을 한다고 말할 수 있다.
그림 7. 고기의 숙성에 따른 펩타이드 및 자유 아미노산 생성 메커니즘
이 그림은 고기가 숙성되는 과정에서 펩타이드와 자유 아미노산이 어떻게 생성되는지를 나타낸 것이다.
- 식용 단백질(고기의 주요 구성 성분)이
- 카텝신군(산성 조건에서 활성화) 및 칼파인(칼슘 이온에 의해 활성화되는 중성 효소)에 의해 분해되어
- 펩타이드를 생성한다.
→ 이 펩타이드는 고기의 부드러움(まろやかさ), 깊이(こく) 향상에 기여한다.
- 이어서, 생성된 펩타이드는 **아미노펩티다아제(C, H, P)**의 작용을 받아 추가로 분해된다.
- 결과적으로 자유 아미노산이 생성된다.
→ 이 자유 아미노산은 고기의 **감칠맛(うま味)**과 **고기 특유의 맛(肉様の味)**을 강화하는 데 기여한다.
- 고기 숙성 중 단백질 → 펩타이드 → 자유 아미노산 순으로 분해가 진행된다.
- 각각의 단계에서 고기의 맛과 질감이 향상된다.
- 카텝신과 칼파인은 주로 펩타이드 생성에 관여하며,
- 아미노펩티다아제는 자유 아미노산 생성에 기여한다.
맺음말
고기의 맛있음에 기여하는 여러 가지 요인을 다루고,각각이 어떻게 맛있음에 관여하고 있는지를 설명하였다.
이 과정에서, 고기의 맛있음에 관련된 식감, 향기, 맛이 고기를 저온에서 저장하는 숙성 과정을 통해 향상된다는 사실을 제시하였다.
그리고, 숙성된 고기야말로 고기 고유의 식감, 향기, 맛을 갖춘 것이라고 할 수 있다.
이러한 고기의 특성 중 상당수는, 섭취 전에 행하는 가열 조리나 양념으로는 쉽게 개선할 수 없는 것들이다.
물론, 식문화의 다양화에 따라,모든 사람이 같은 숙성 고기를 맛있다고 평가하는 것은 아닐 것이다.
그러나 고기 고유의 성질을 지닌 숙성 고기는, 대부분의 사람들이 맛있다고 느낄 것이라고 생각한다.
이 총설이, 맛있는 고기를 추구하는 이들에게 조금이라도 도움이 된다면 매우 기쁘겠다.
문헌
- 沖谷明紘, 松石昌典, 西村敏英: 調理科学 25(4), 314-326 (1992).
- 高橋興威: 食肉の科学 37(1), 3-14 (1996).
- McKee SR, Hirschler EM, Sams AR: J. Food Sci. 62(5), 959-962 (1997).
- Nishimura T, Hattori A, Takahashi K: Meat Sci. 39, 127-133 (1995).
- 西村敏英, 西海理之: New Food Industry 41(10), 17-24 (1999).
- 大高文男: 『食肉加工ハンドブック』(天野慶之 他 編), p.126-129, 光琳 (1980).
- Hamm R: Advances in Food Research, Vol.10 (Chichester CO et al. eds.), p.355, Academic Press (1960).
- 奥村朋之, 犬塚雄介, 小川真理子, 小川俊也, 中村丈志, 井手弘, 久保正法, 西村敏英: 日本畜産学会 72 (2001, 投稿中).
- Gasse U, Grosch W: Z. Lebensm. Unters. Forsch. 186, 489 (1988).
- Caul: In Quarter Master Food and Container Inst., Surveys Prog. Military Subsistence Problems Ser.1, No.9, p.152 (1957).
- 沖谷明紘, 森壽一郎, 松石昌典: 日畜会報 63, 189-191 (1992).
- 松石昌典, 森壽一郎, 文允煕, 沖谷明紘: 日畜会報 64, 163-170 (1993).
- 松石昌典: 食肉の科学 36, 183-198 (1995).
- 西村敏英, 奥村朋之: 食品工業 43(8), 23-30 (2000).
- Kato H, Nishimura T: In Umami: A Basic Taste (Kawamura Y, Kare MR eds.), Marcel Dekker, New York and Basel, pp.289-306 (1987).
- 横塚保, 斉藤伸生, 奥原章, 田中輝男: 農芸化学 43, 165-170 (1969).
- Maehashi K, Matsuzaki M, Yamamoto Y, Udaka S: Biosci. Biotechnol. Biochem. 63, 555-559 (1999).
- 黒田素央, 島圭吾, 山田典彦, 原田努: 日本農芸化学会 1996年度大会要旨集, p.4 (1996).
- Shima K, Yamada N, Suzuki E, Harada T: J. Agric. Food Chem. 46, 1465-1468 (1998).
- Ishii K, Tsuchida M, Nishimura T, Okutani A, Nakagawa A, Hatae K, Shimada A: J. Home Econ. Jpn. 46, 229-234 (1995).
- 石井克枝, 西村敏英, 沖谷明紘, 田村由紀子, 畑江敬子, 島田淳子: 家政誌 40, 307-312 (1995).
- 西村敏英: 化学と生物 39(3), 177-183 (2001).
- Okumura T, Inuzuka Y, Nishimura T, Arai S: Anim. Sci. Technol. (Jpn) 67, 360-367 (1996).
- Terasaki M, Kajikawa M, Fujita E, Ishii K: Agric. Biol. Chem. 29, 208-215 (1965).
- Nishimura T, Rhyu MR, Okitani A, Kato H: Agric. Biol. Chem. 52, 2323-2330 (1988).
- Nishimura T: Food Sci. Technol. Int. Tokyo 4(4), 241-249 (1998).문헌
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